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Laktatdehydrogenase im Blut
Zuletzt überprüft: 05.07.2025
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Referenzwerte (Norm) für die Gesamtaktivität der Laktatdehydrogenase im Blutserum liegen bei 208–378 IE/l.
Laktatdehydrogenase ist ein glykolytisches, zinkhaltiges Enzym, das die Oxidation von L-Laktat zu Brenztraubensäure reversibel katalysiert und im menschlichen Körper weit verbreitet ist. Die höchste Laktatdehydrogenase-Aktivität findet sich in Nieren, Herzmuskel, Skelettmuskulatur und Leber. Laktatdehydrogenase kommt nicht nur im Serum, sondern auch in signifikanten Mengen in Erythrozyten vor, daher sollte das Serum für die Untersuchung hämolysefrei sein. Die meisten menschlichen Organe und Gewebe enthalten fünf Laktatdehydrogenase-Isoenzyme. Die Art des LDH-Isoenzymspektrums und die Art des Stoffwechsels im Gewebe korrelieren miteinander. In Geweben mit überwiegend aerobem Stoffwechsel (Herz, Gehirn, Nieren) überwiegen die Isoenzyme LDH 1 und LDH 2. In Geweben mit ausgeprägtem anaeroben Stoffwechsel (Leber, Skelettmuskulatur) überwiegen die Isoenzyme LDH4 und LDH5 . Alle fünf LDH-Isoenzyme sind im Blutserum eines gesunden Menschen ständig nachweisbar. Bezüglich der Aktivität der Laktatdehydrogenase-Isoenzyme lässt sich ein Muster beobachten: LDH2 > LDH1 > LDH3 > LDH4 > LDH5 . Eine Schädigung des einen oder anderen Organs verändert das Isoenzymspektrum des Blutserums. Diese Veränderungen sind auf die Spezifität der Isoenzymzusammensetzung des geschädigten Organs zurückzuführen.
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