Verschiedene Stressproteine können bei der Behandlung von Sepsis helfen

Septische Komplikationen in Form einer Blutvergiftung gehören zu den gefährlichsten und häufigsten Erkrankungen. So erkranken in den USA und vielen europäischen Ländern jährlich mindestens eine halbe Million Menschen an Sepsis. Und diese Zahl wächst stetig.

Septische Komplikationen werden durch verschiedene Gruppen pathogener Mikroorganismen hervorgerufen, die von der Wundoberfläche oder einer anderen Entzündungsquelle in den Blutkreislauf gelangen. Wenn Bakterien ins Blut gelangen, entwickelt sich der Entzündungsprozess maximal. Die wichtigsten „Provokateure“ sind Endotoxine – die Überreste geschädigter und abgestorbener mikrobieller Zellen. Toxine interagieren mit Immunzellen, was unweigerlich zu einer starken Entzündungsreaktion führt, die zu Vergiftungen und sogar zum Tod des Patienten führt. Antibiotika sind bei septischen Komplikationen oft machtlos.

Wissenschaftler hoffen, mithilfe von Hitzeschockalbumin 70 Fortschritte zu erzielen. Dieses Protein gehört zur Kategorie der Chaperone, die die Konfiguration anderer Proteinverbindungen aufrechterhalten. Bekanntlich hängt die volle Funktionsfähigkeit eines Proteins von der korrekten räumlichen Struktur ab.

Das Hitzeschockprotein 70 spielt eine Schlüsselrolle bei der Entwicklung der Stressreaktion bei Hyperthermie, Hypoxie, Verbrennungen und anderen Verletzungen, infektiösen Läsionen und übermäßiger körperlicher Anstrengung.

Wissenschaftler haben vorgeschlagen, dass dieser Proteintyp zum Schutz von Zellstrukturen und des gesamten Körpers vor den Auswirkungen pathogener Mikroorganismen eingesetzt werden kann. Experimente haben bestätigt, dass sich nach der Verabreichung des Proteins TS 70 an Nagetiere deren Blut nach einer septischen Komplikation wieder normalisierte und die Sterblichkeit signifikant sank.

Hitzeschockprotein interagiert mit Immunzellen. Um die Wirkung seiner Einführung zu sehen, ist es daher notwendig, ein genaues Ziel festzulegen. Ein solches Protein kann nicht direkt ins Blut eingeführt werden, da es zerstört werden kann, ohne die gewünschte Wirkung zu entfalten. Vor diesem Hintergrund haben Spezialisten spezielle polyelektrolytverkapselte Formen für Albumin entwickelt, die auf der Basis von Polypeptiden und Polysacchariden aufgebaut sind. Solche Kapseln werden leicht von Immunzellen aufgenommen, ohne toxisch zu wirken. Dadurch werden die Prozesse gestoppt, die üblicherweise mit dem Ausbruch einer Sepsis einhergehen.

Die Hauptaufgabe von HSP 70 besteht darin, den Tod neutrophiler Granulozyten zu verhindern: Neutrophile neigen unter dem Einfluss von Endotoxinen zur Apoptose, einer Art zellulärem „Selbstmord“. Das eingekapselte Protein HSP 70 verlässt die Zellen nach dem Eindringen langsam wieder und blockiert gleichzeitig den Zelltod. Dies geschieht deutlich effektiver als bei Verwendung von herkömmlichem, nicht eingekapseltem Protein.

Natürlich ist die Forschung der Wissenschaftler noch nicht abgeschlossen – es stehen noch klinische Experimente bevor. Wahrscheinlich werden Kapseln mit Protein in naher Zukunft aktiv zur Behandlung septischer Komplikationen sowie zur Lösung anderer medizinischer und biologischer Probleme eingesetzt.

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